© Microscopy Image of cryptophyte algae
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Wissenschaftler erforschen die Geheimnisse der Lichtsammler unter den photosynthetischen Algen
December 23, 2016
Seit Millionen von Jahren haben photosynthetische Algen ihre Technik zum Einfangen von Licht verfeinert.
Als Ergebnis sind ihre Lichtsammelsysteme (Proteine, die Licht absorbieren und in Energie
die das Licht absorbieren und in Energie umwandeln) so leistungsfähig, dass Wissenschaftler/innen versucht haben
sie zu verstehen und zu imitieren, um sie für erneuerbare Energien zu nutzen.
Jetzt haben Forscher der Princeton University einen Mechanismus entdeckt, der
der die Lichtsammelrate der Kryptophytenalge Chroomonas
mesostigmatica. Ihre Ergebnisse wurden kürzlich in der Zeitschrift Chem veröffentlicht,
veröffentlicht wurden, liefern wertvolle Erkenntnisse für die Entwicklung künstlicher Lichtsammelsysteme
Systemen wie molekularen Sensoren und Sonnenenergiekollektoren.
Kryptophytenalgen leben oft unter Organismen, die einen Großteil der Sonnenstrahlen absorbieren.
Sonnenstrahlen absorbieren. Daher haben sie sich so entwickelt, dass sie auf den Wellenlängen des Lichts gedeihen, die
Wellenlängen des Lichts zu leben, die von den Organismen über ihnen nicht nachgefragt werden.
hauptsächlich die gelb-grünen Farben.
Sie sammeln diese gelb-grüne Lichtenergie
Energie und leiten sie durch ein Netzwerk von Molekülen, das sie in rotes Licht umwandelt.
rotes Licht umwandelt, das die Chlorophyllmoleküle brauchen, um die
wichtige photosynthetische Chemie zu betreiben.
Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler waren schon immer fasziniert und fasziniert von der Geschwindigkeit
der Energieübertragung. Ihre Vorhersagen waren immer etwa dreimal
langsamer als die beobachteten Raten.
"Die Zeitskalen, in denen die Energie
durch das Protein bewegt wird - wir konnten nie verstehen, warum der Prozess
so schnell ist," sagte der korrespondierende Autor Gregory Scholes, der William S. Tod
Professor für Chemie an der Princeton University.
Im Jahr 2010 entdeckte sein Team, dass diese hohen Geschwindigkeiten auf ein
Phänomen namens Quantenkohärenz zurückzuführen sind, bei dem die Moleküle die
Moleküle die elektronische Anregung teilen und die Energie nach quanten
mechanischen Wahrscheinlichkeitsgesetzen statt nach der klassischen Physik übertragen. Allerdings konnten sie
konnte jedoch nicht genau erklären, wie die Kohärenz die Raten beschleunigt - bis jetzt.
bis jetzt.
Mit einer ausgeklügelten Methode, die durch ultraschnelle Laser ermöglicht wurde, haben die
Forscher die Lichtabsorption der Moleküle und verfolgten den
Energiefluss durch das System.
Normalerweise würden sich die Absorptionssignale
überlappen, so dass sie nicht bestimmten Molekülen im Proteinkomplex zugeordnet werden können.
Proteinkomplexes zuzuordnen. Das Team konnte die Signale jedoch schärfer machen
das Team konnte die Signale jedoch schärfen, indem es die Proteine auf sehr niedrige Temperaturen abkühlte, sagt der Hauptautor
Jacob Dean, Postdoktorand im Labor von Scholes.
Die Forscher beobachteten das System bei der Energieübertragung von
von Molekül zu Molekül übertragen wird, vom energiereichen grünen Licht zum energieärmeren roten Licht.
Licht, wobei überschüssige Energie als Schwingungsenergie verloren geht. Dies zeigte
dass ein bestimmtes Spektralmuster, das als "smoking gun" für
Schwingungsresonanz (oder Schwingungsanpassung) zwischen dem Donor- und
Akzeptor-Molekülen, sagt Dean.
Dank der Schwingungsanpassung konnte die Energie viel schneller übertragen werden
schneller übertragen werden, als es sonst der Fall wäre, indem die Anregung
zwischen den Molekülen. Der Effekt lieferte einen Mechanismus für die zuvor
berichtete Quantenkohärenz.
Angesichts dieser Tatsache haben die Forscher
ihre Vorhersage neu und kamen zu einer Rate, die etwa
dreimal schneller.
Das Labor von Scholes will verwandte Proteine untersuchen, um herauszufinden
ob dieser Mechanismus auch in anderen photosynthetischen Organismen vorkommt.
Schließlich hoffen die Wissenschaftler, Lichtsammelsysteme zu entwickeln, die
mit perfekter Energieübertragung nach dem Vorbild der robusten Lichtsammelproteine
Proteine.
"Dieser Mechanismus ist eine weitere starke Aussage über die
Optimalität dieser Proteine", sagt Scholes.